Главная страница
qrcode

Основные функции белков


НазваниеОсновные функции белков
Дата03.12.2019
Размер1,18 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлаOtvety_na_voprosy_so_stenda.docx
ТипДокументы
#81620
страница1 из 4
Каталог
  1   2   3   4

Основные функции белков: каталитическая; транспортная; защитная; сократительная; структурная; гормональная; питательная (резервная)

Первичной структурой белков наз-ся линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между (м/д) α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты.

Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (-CHR), к-е способны вращаться вокруг связей.

Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку её в пространстве.

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей м/д пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

α-спираль имеет вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Основные особенности: 1) спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию; 2) образование водородных связей м/д пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков; 3) регулярность витков спирали; 4) равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов; 5) боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.

Β-структура. Формируется за счет образования множества водородных связей м/д атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или м/д разными полипептидными цепями. Β β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи. Как α-спираль, так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий м/д радикалами аминокислот, к-е могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка (связи м/д боковыми радикалами а/к): дисульфидные связи (м/д боковыми радикалами цистеинов); водородные связи (м/д -NH2, -OH, -SH и карбоксильной группой); ионные (м/д -NH3+ и –COO-); неполярные, или ван-дер-Ваальсовы, связи образуюся м/д углеводородными радикалами а/к. Гидрофобные радикалы а/к аланина, валина, лейцина, метионина, фенилаланина в водной среде взаимодействуют друг с другом. Слабые силы ванн-дер-Ваальса способствую формированию гидрофобного ядра из неполярных радикалов внутри белковой глобулы.

Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов, входящих в неё а/к.

Четвертичная структура. –белки, построенные из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру.

Связи в основном гидрофобные, ионные, водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные.

2. Первич. стр-ра белков. Характеристика пептидной связи. Видовая специфич-ть белков.
1) Первич. стр. белков – это основа всех свойств белка,которая определяет последовательность определенных амк-т.
2) Образование и свойства пептидной св.
Биуретовая реакция явл-сяуниверс. реакцией на получение пептид. св. в белке.
свойства пептид. гр. :
*Ковалентность связи( а именно-ковалентная полярная)
*Копланарность( т.е. атомы углерода, находящиеся в sp2 – гибридизации, лежат в одной плоскости)
* p,П-сопряжение препятствует вращению вокруг С-N – св.
*способность к кетоенольной таутомерии.
*образование водородных связей.
*транс-положение радикалов.
3) Видовая специфичность белков.
(инсулины разн. животных)
Каждый вид растений и жив-х им. особый, только ему присущ. набор белков, т.е. белки явл-ся основой видовой специфичности. Инсулин разн. видов животных по своей первич. структуре проявл. Лишь несущественные различия. Инс. человека наиболее близки инс. кролика и свиньи. Близкое подобие объясняет такой факт, что между разл. видами инс. возможны перекрестные реакции.

3) Конформа́ция молекулы (от лат. conformatio — форма, построение, расположение) — пространственное расположение атомов в молекуле определенной конфигурации, обусловленное поворотом вокруг одной или нескольких одинарных сигма-связей.

По вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи,т.е. способ свертывания, скручивания(складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.
Вид конформации: форма полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета-складчатой стр-ры.
Внутримолекулярные связи вторич.стр-ры:водородные связи,которые возникают между пептидными группами.

Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.
Для каждого белка характерна определенная степень спирализации его полипептидной цепи.

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
Вид конформации: способ укладки альфа-спирали и бета-складчатой стр-ры в пространстве в виде глобул или нитей.
Внутримолекулярные связи вторич.стр-ры: ковалентные, ионные, водородные, силы Вандер-Ваальса.Вознивают между боковыми радикалами.

4.четвертичная структура белков.какие связи участвуют в её формировании. Зависимость конформации белков от первичной структруры .наследственные протеинопатии(серповидноклеточная анемия и энзимопатии)
четвертичная структура белков-способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей,обладающих одинаковыми перв.,вторич,третич структуры и формирование единого в структурном и функциональном отношении.образованные структуры наз-ся ассоциатами. В её формировании участвуют ионные,водородные,гидрофобные,дисульфидные связи.основными силами стабилизирующими четвертичную структуру,явл.нековолентные связи между контактными площадками протомеров,к-е взд. друг с другом по типу комплементарности.
отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомров.белок содержащий в своём составе несколько протомеров называют олигомерными. Чаще олигомерные белки построены из чётного числа протомеров,например,гемоглобин сост. из 2 одинаковых альфа и бета полипептидных цепей.Классическим примером олигомерной молекулы является вирус табачной мозаики. Рнк вируса имеет спиралеобразную форму..особенностью вируса является то что после разьединения соответствующими приёмами рнк и белковых субъединиц наблюд.полная регенерация четвертич.структуры.
трёхмерная конфигурация белковой молекулы определяет всю специфичность и многогранность её биологического действия.изменяется первичная структура,соответсвенно резко изменяется конформация белковой мол-лы.
наследственные протеинопатии-результат первичного повреждения в генетическом аппарате организма. При этом какой-либр белок не образ.вообще или синтезируется изменнёный по структуре «неправильный белок»например,серповидно-клеточная анемия,при к-й вместо HbA,образ. HbS,хуже выполняющий функцию транспорта О2.во многих случаях нарушение синтеза даже одного белка явл.фатальным для организма или приводит к тяжёлым болезням. При приобретён.протеинопатиях первичная структура белка не изменяется,изменяется кол-во белка или его распределение в тканях или нарушается функция белков в связи с изменением условий в клетке. Энзимопатия явл. Частичным случаем протеинопатии .отсутсвиут фермент гистидазы. Проявляется как наследств.болезнь гистидинемия. Вследствии нарушения метаболизма гистидина его концентрация в крови и в моче значительно больше,чем у здоровых,это в свою очередь ведёт к наруш.обмена в-в,физич. И умствен.развитию.

5. Классификация белков.

1)По электрохимическим признакам белки делятся на кислые (преобладают кислые функциональные группы; это полианионные белки):

а)основные (преобладают основные функциональные группы; это поликатионные белки)

б)нейтральные (число кислых и основных групп в молекуле белка сбалансировано).

2)По полярным признакам различают

а)полярные, или гидрофильные, белки (хорошо растворимы, содержат много полярных групп),

б)неполярные, или гидрофобные (почти нерастворимы, содержат много неполярных остатков),

в)амфипатические, или амфифильные (обладают двойственными признаками - одна часть молекулы неполярна, а другая полярна; как правило, это мембранные белки).

По структурным признакам общепринято деление белков на две большие группы:простые белки (синонимы - протеины, апо-протеины), структура которых представлена только полипептидной цепью, сложные белки (синонимы - протеиды, голопротеиды), которые содержат небелковый компонент.К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и протеиноиды (или склеропротеины).

2)Характеристика простых белков:

.Альбумины - белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс.); они имеют избыточный отрицательный заряд и кислые свойства (изоэлектрическая точка 4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Это сильно гидратированные белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ. Характерным свойством альбуминов является высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы. Благодаря высокой неспецифической адсорбции различных веществ альбумины плазмы крови играют физиологически важную транспортную роль.

Глобулины - белки с большей, чем альбумины, молекулярной массой (свыше 100000). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде; растворимы в слабых солевых растворах. Глобулины - слабокислые или нейтральные белки (изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 6-7,3); содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Это слабогидратированные белки, поэтому и осаждаются они в менее концентрированных растворах сульфата аммония. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ.

Гистоны (от греч. histos - ткань) - тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина. Гистоны имеют только третичную структуру. Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н1, Н2а, Н2b, Н3, Н4. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях

Выделен дополнительный тип гистонов - гистон Н5, содержащийся в ядерных эритроцитах птиц, амфибий и рыб.Основные функции гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Четыре фракции гистонов, за исключением Н1, составляют основу нуклеосом, являющихся структурными единицами хроматина; . Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М 4000-12000), они обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до 80%). . Наиболее типично присутствие протаминов в составе нуклеопротамина в сперматозоидах рыб (в молоках). Отдельные протамины получили свое название по источнику получения: cальмин - протамин из молоки лосося; клупеин - из икры сельди; труттин - из молоки форели; скумбрин - из молоки скумбрии.Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т. е. выполняют, как и гистоны, структурную функцию. Однако они, по-видимому, не выполняют регуляторных функций, поэтому и присутствуют в клетках, не способных к делению. .

6.Назовите разновидности сложных белков. Что представляет собой их простетические группы?

Фосфопротеиды - содержат фосфатную гр

гликопротеиды – содержат глюкозамин, галактозамин, глюкозу, маннозу, галактозу, глюкуроновую к-ту и тд..

липопротеины – содержат нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды и тд..

хромопротеины - окрашенный небелковый компонет, а также железо и магний

металло протеины – ионы 1 или несколько металлов

нуклеопротеины – содержат нукл.кислоты (ДНП-дезоксирибонуклеопротеины и РНП-рибонуклеопротеины

7 вопрос

Физико-химические свойства белков:

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белкахароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкоеосмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны кнабуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методомнефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны(целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче.

Белки как коллоиды и амфотерные электролиты:

Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т.е. сочетают в себе, подобно аминокислотам, кислотные и основные свойства. Однако природа групп, придающих амфотерные свойства белкам, далеко не та же, что у аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот обусловлены прежде всего наличием α-амино- и α-карбоксильной групп (кислотно-основная пара). В молекулах белков эти группы участвуют в образовании пептидных связей, а амфотерность белкам придают кислотно-основные группы боковых радикалов аминокислот, входящих в белок. Разумеется, в каждой молекуле нативного белка (полипептидной цепи) имеется как минимум по одной концевой α-амино- и α-карбоксильной группе (если у белка только третичная структура). У белка с четвертичной структурой число концевых групп —NН2 и —СООН равно числу субъединиц, или протомеров. Однако столь незначительное число этих групп не может объяснить амфотерность макромолекул белка. Поскольку большая часть полярных групп находится на поверхности глобулярных белков, то именно они определяют кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы. Кислотные свойства белку придают кислые аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная), а щелочные свойства — основные аминокислоты (лизин, аргинин, гистидин). Чем больше кислых аминокислот содержится в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства, и чем больше входит в состав белка основных аминокислот, тем сильнее проявляются его основные свойства. Слабая диссоциация SН-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на амфотерность белков.

Коллоидные свойства белков: Поведение белков в растворах имеет некоторые особенности. Обычные коллоидные растворы устойчивы только в присутствии стабилизатора, который препятствует осаждению коллоидов, располагаясь на границе раздела "растворенное вещество — растворитель".

Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не выпадают в осадок (не коагулируют) и не требуют присутствия стабилизаторов. Белковые растворы гомогенны и, в сущности, их можно отнести к истинным растворам. Однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам многие свойства коллоидных систем:

характерные оптические свойства (опалесценция растворов и способность их рассеивать лучи видимого света) [показать].

малая скорость диффузии [показать].

неспособность проникать через полупроницаемые мембраны [показать].

высокая вязкость растворов [показать].

способность к образованию гелей [показать].

Факторы устойчивости белков в растворе:

Главными факторами устойчивости белка в растворе служат заряд молекулы и гидратная оболочка.
Общий поверхностный заряд белковой молекулы при растворении в воде определяется суммой зарядов отдельных аминокислотных остатков, из которых построен белок. Если в составе протеина преобладают "щелоч¬ные" аминокислоты (аргинин, лизин), то молекула в целом заряжается по-ложительно; при преобладании дикарбоновых аминокислот - отрицатель¬но. Одноименно заряженные белковые молекулы в растворе отталкивают¬ся друг от друга, что препятствует их осаждению.
  1   2   3   4

перейти в каталог файлов


связь с админом