Главная страница

ферменты_лекция. Влияние рН среды на активность ферментов


Скачать 0,55 Mb.
НазваниеВлияние рН среды на активность ферментов
Анкорферменты_лекция.doc
Дата20.11.2016
Размер0,55 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаfermenty_lektsia.doc
ТипДокументы
#5790
страница1 из 6
Каталогid93962299

С этим файлом связано 90 файл(ов). Среди них: 6_k_lech.pdf, Лекция №2. Топография шеи.ppt.ppt, 5_k_lech.pdf, Лекция №1. Топография головы.ppt.ppt, вопр. по прак. навыкам.doc, УФЛ.doc и ещё 80 файл(а).
Показать все связанные файлы
  1   2   3   4   5   6

Влияние рН среды на активность ферментов

Для проявления оптимального действия ферментов существует узкий диапазон изменения рН среды (рН-оптимум). В некоторых случаях сдвиг рН на единицу снижает активность на 80%. Пепсин желудочного сока, который катализирует гидролиз белков, имеет рН-оптимум при рН=2. При рН=3 он теряет половину активности, а при рН=4 активность пепсина не измеряется. рН-оптимум амилазы, фермента, катализирующего расщепление крахмала, составляет 7,0. И в этом случае изменение рН на единицу приводит к снижению активности на 50%, а на две единицы — отмечается полная потеря активности. Механизм влияния рН среды на активность ферментов заключается в том, что изменение этого показателя приводит к изменению степени ионизации амино- (NH3+) и карбоксильных (СОО-) групп в молекуле фермента. В результате белковая молекула фермента подвергается конформационным перестройкам, что сказывается на взаимоотношениях между ферментом и субстратом.




Ингибирование ферментативной активности


Специфическое Неспецифическое

(любые агенты, вызывающие денатурацию белка

(кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, нагревание),

приводят к необратимой инактивации фермента)


Обратимое Необратимое

(E + I ↔ EI) (E + I → EI)


Конкурентное Неконкурентное

(изостерическое) (аллостерическое)

Ингибиторыэто соединения, которые могут взаимодействовать с ферментом и тормозить её активность.

Вещества со свойствами ингибиторов ферментов грубо можно разделить на обратимые и необратимые. Обратимые ингибиторы связываются с ферментом, используя слабые связи, подобные тем, которые применяются ферментом для связывания с субстратом. Эти связи формируются быстро, но также быстро и разрушаются. E + IEI

Необратимые ингибиторы, они связываются с ферментом, формируя прочные, обычно ковалентные связи. Реакция практически необратима и фермент теряет свою активность. E + I EI
Например, ацетилсалициловая кислота (аспирин) является необратимым ингибитором циклооксигеназы — фермента, участвующего в синтезе простагландинов. Присоединение ацетильной группы к аминогруппе в активном центре фермента вызывает инактивацию фермента и прекращение синтеза простагландинов.



  1   2   3   4   5   6

перейти в каталог файлов
связь с админом